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- Las serpinas (del inglés, serine protease inhibitors) son una superfamilia de proteínas caracterizadas principalmente por ser , ampliamente distribuida en los seres vivos ya que se pueden encontrar en todos los eucariotas y en algunos procariotas. Si bien la mayoría de las serpinas tienen la función de inhibir serina proteasas, otras inhiben caspasas, y como la papaína. También se encuentran serpinas con otras funciones tales como el transporte de hormonas, chaperonas moleculares o la supresión de tumores. Las serpinas regulan tanto los procesos de formación de coágulos (trombosis) como los de la disolución de ellos (trombolisis), la respuesta inmune, la reparación del tejido conectivo, la apoptosis, el transporte de hormonas, unión de corticosteroides, la función neuronal y la presión sanguínea. Las serpinas son «inhibidores suicidas» que actúan como carnada para sus serina proteasas objetivos. Este inusual mecanismo de acción consiste en inhibir la proteasa de manera irreversible, puesto que al unirse ambas moléculas son sometidas a un gran cambio conformacional que altera sus quedando inactivas en forma permanente. Consecuentemente estas proteínas son el objetivo de investigación médica, ya que,su cambio conformacional único las vuelve de alto interés biológico estructural y de investigación a cerca del doblaje de proteínas. El mecanismo de cambio conformacional contiene ciertas ventajas, pero también algunas desventajas.Por un lado, las serpinas son vulnerables a mutaciones que pueden resultar en serpinopatías como el doblaje erróneo de las proteínas y la formación de polímeros inactivos de cadenas largas. La polimerización de serpinas no sólo reduce la cantidad de inhibidores activos, pero también conlleva a la acumulación de los polímeros, causando muerte celular y falla de órganos . Aunque la mayoría de las serpinas controlan las cascadas proteolíticas, algunas proteínas con estructura de serpina no son inhibidores de enzimas, pero realizan diversas funciones como almacenamiento (como en el huevo blanco—ovoalbúmina), transporte como en las proteínas de transporte de hormonas (Globulina fijadora de tiroxina, globulina fijadora de cortisol) y de proteína chaperona(HSP47). El término serpina se usa para describir a estos miembro también, a pesar de su función no inhibitoria ya que están relacionados evolutivamente. (es)
- Las serpinas (del inglés, serine protease inhibitors) son una superfamilia de proteínas caracterizadas principalmente por ser , ampliamente distribuida en los seres vivos ya que se pueden encontrar en todos los eucariotas y en algunos procariotas. Si bien la mayoría de las serpinas tienen la función de inhibir serina proteasas, otras inhiben caspasas, y como la papaína. También se encuentran serpinas con otras funciones tales como el transporte de hormonas, chaperonas moleculares o la supresión de tumores. Las serpinas regulan tanto los procesos de formación de coágulos (trombosis) como los de la disolución de ellos (trombolisis), la respuesta inmune, la reparación del tejido conectivo, la apoptosis, el transporte de hormonas, unión de corticosteroides, la función neuronal y la presión sanguínea. Las serpinas son «inhibidores suicidas» que actúan como carnada para sus serina proteasas objetivos. Este inusual mecanismo de acción consiste en inhibir la proteasa de manera irreversible, puesto que al unirse ambas moléculas son sometidas a un gran cambio conformacional que altera sus quedando inactivas en forma permanente. Consecuentemente estas proteínas son el objetivo de investigación médica, ya que,su cambio conformacional único las vuelve de alto interés biológico estructural y de investigación a cerca del doblaje de proteínas. El mecanismo de cambio conformacional contiene ciertas ventajas, pero también algunas desventajas.Por un lado, las serpinas son vulnerables a mutaciones que pueden resultar en serpinopatías como el doblaje erróneo de las proteínas y la formación de polímeros inactivos de cadenas largas. La polimerización de serpinas no sólo reduce la cantidad de inhibidores activos, pero también conlleva a la acumulación de los polímeros, causando muerte celular y falla de órganos . Aunque la mayoría de las serpinas controlan las cascadas proteolíticas, algunas proteínas con estructura de serpina no son inhibidores de enzimas, pero realizan diversas funciones como almacenamiento (como en el huevo blanco—ovoalbúmina), transporte como en las proteínas de transporte de hormonas (Globulina fijadora de tiroxina, globulina fijadora de cortisol) y de proteína chaperona(HSP47). El término serpina se usa para describir a estos miembro también, a pesar de su función no inhibitoria ya que están relacionados evolutivamente. (es)
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- Conformational change diagram (es)
- Diagram of a domain-swapped serpin dimer (es)
- Diagram of a domain-swapped serpin trimer (es)
- Serpin mechanism diagram (es)
- Conformational change diagram (es)
- Diagram of a domain-swapped serpin dimer (es)
- Diagram of a domain-swapped serpin trimer (es)
- Serpin mechanism diagram (es)
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| prop-es:caption
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- Serina y proteasas de cisteína operan con un mecanismo catalítico de dos pasos.Primero, el sutrato es atacado nucelofílicamente por la cisteína o la serina de la tríada catalítica para formar el intermediario acil-enzima. Para sustratos típicos, el intermediario hidrolizado con agua. Sin embargo, cuando el loop ce centro reactivo de una serpina es atacado, el cambio conformacional quita la tríada catalítica de su posición previniendo que complete la catálisis. (es)
- A serpin with its 'reactive centre loop' bound to a protease . Once the protease attempts catalysis it will be irreversibly inhibited. (es)
- Un dominio cambiado de un dímero de serpina. (es)
- El mecanismo inhibitorio de las serpinas requiere un gran cambio conformacional . La serpina primero se une a la proteasa con el loop de centro reactivo expuesto . Cuando este loop es separado por la proteasa, rápidamente se inserta en la plegada- A , deformando e inhibiendo la proteasa. (es)
- Un dominio cambiado de un trímero de serpina. Cada RCL del monómero es insertado en su propia estructura . (es)
- Serina y proteasas de cisteína operan con un mecanismo catalítico de dos pasos.Primero, el sutrato es atacado nucelofílicamente por la cisteína o la serina de la tríada catalítica para formar el intermediario acil-enzima. Para sustratos típicos, el intermediario hidrolizado con agua. Sin embargo, cuando el loop ce centro reactivo de una serpina es atacado, el cambio conformacional quita la tríada catalítica de su posición previniendo que complete la catálisis. (es)
- A serpin with its 'reactive centre loop' bound to a protease . Once the protease attempts catalysis it will be irreversibly inhibited. (es)
- Un dominio cambiado de un dímero de serpina. (es)
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- Las serpinas (del inglés, serine protease inhibitors) son una superfamilia de proteínas caracterizadas principalmente por ser , ampliamente distribuida en los seres vivos ya que se pueden encontrar en todos los eucariotas y en algunos procariotas. Si bien la mayoría de las serpinas tienen la función de inhibir serina proteasas, otras inhiben caspasas, y como la papaína. También se encuentran serpinas con otras funciones tales como el transporte de hormonas, chaperonas moleculares o la supresión de tumores. (es)
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