| Property |
Value |
| dbo:abstract
|
- En proteínas, la hélice de poliprolina habitualmente en sentido antihorario, llamada hélice poliprolina II (PPII o poli-Pro II) la cual se forma cuando todos los residuos secuenciales adoptan los ángulos diedros (φ, ψ) en su columna de aproximadamente (-75 °, 150 °) y poseen isómeros trans en sus enlaces peptídicos. Del mismo modo se forma una hélice más compacta y de sentido horario llamada hélice de poliprolina I (PPI, poli Pro-I) cuando todos los residuos adoptan los ángulos diedros (φ, ψ) de aproximadamente (-75 °, 160 °) y posee isómeros cis en sus enlaces peptídicos. De los veinte aminoácidos naturales, solo la prolina es la que con mayor probabilidad forme isómeros cis en el enlace peptídico, en particular en el enlace X-Pro; factores estéricos y electrónicos favorecen en gran medida el isómero trans en la mayoría de los enlaces peptídicos. Sin embargo, los enlaces peptídicos que sustituyen la prolina con otro N-aminoácido sustituto (como la ) son también susceptibles de adoptar el isómero cis. (es)
- En proteínas, la hélice de poliprolina habitualmente en sentido antihorario, llamada hélice poliprolina II (PPII o poli-Pro II) la cual se forma cuando todos los residuos secuenciales adoptan los ángulos diedros (φ, ψ) en su columna de aproximadamente (-75 °, 150 °) y poseen isómeros trans en sus enlaces peptídicos. Del mismo modo se forma una hélice más compacta y de sentido horario llamada hélice de poliprolina I (PPI, poli Pro-I) cuando todos los residuos adoptan los ángulos diedros (φ, ψ) de aproximadamente (-75 °, 160 °) y posee isómeros cis en sus enlaces peptídicos. De los veinte aminoácidos naturales, solo la prolina es la que con mayor probabilidad forme isómeros cis en el enlace peptídico, en particular en el enlace X-Pro; factores estéricos y electrónicos favorecen en gran medida el isómero trans en la mayoría de los enlaces peptídicos. Sin embargo, los enlaces peptídicos que sustituyen la prolina con otro N-aminoácido sustituto (como la ) son también susceptibles de adoptar el isómero cis. (es)
|
| dbo:wikiPageID
| |
| dbo:wikiPageLength
| |
| dbo:wikiPageRevisionID
| |
| dct:subject
| |
| rdfs:comment
|
- En proteínas, la hélice de poliprolina habitualmente en sentido antihorario, llamada hélice poliprolina II (PPII o poli-Pro II) la cual se forma cuando todos los residuos secuenciales adoptan los ángulos diedros (φ, ψ) en su columna de aproximadamente (-75 °, 150 °) y poseen isómeros trans en sus enlaces peptídicos. Del mismo modo se forma una hélice más compacta y de sentido horario llamada hélice de poliprolina I (PPI, poli Pro-I) cuando todos los residuos adoptan los ángulos diedros (φ, ψ) de aproximadamente (-75 °, 160 °) y posee isómeros cis en sus enlaces peptídicos. De los veinte aminoácidos naturales, solo la prolina es la que con mayor probabilidad forme isómeros cis en el enlace peptídico, en particular en el enlace X-Pro; factores estéricos y electrónicos favorecen en gran medid (es)
- En proteínas, la hélice de poliprolina habitualmente en sentido antihorario, llamada hélice poliprolina II (PPII o poli-Pro II) la cual se forma cuando todos los residuos secuenciales adoptan los ángulos diedros (φ, ψ) en su columna de aproximadamente (-75 °, 150 °) y poseen isómeros trans en sus enlaces peptídicos. Del mismo modo se forma una hélice más compacta y de sentido horario llamada hélice de poliprolina I (PPI, poli Pro-I) cuando todos los residuos adoptan los ángulos diedros (φ, ψ) de aproximadamente (-75 °, 160 °) y posee isómeros cis en sus enlaces peptídicos. De los veinte aminoácidos naturales, solo la prolina es la que con mayor probabilidad forme isómeros cis en el enlace peptídico, en particular en el enlace X-Pro; factores estéricos y electrónicos favorecen en gran medid (es)
|
| rdfs:label
|
- Hélice de poliprolina (es)
- Hélice de poliprolina (es)
|
| owl:sameAs
| |
| prov:wasDerivedFrom
| |
| foaf:isPrimaryTopicOf
| |
| is dbo:wikiPageRedirects
of | |
| is owl:sameAs
of | |
| is foaf:primaryTopic
of | |
