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- La HMG-CoA reductasa (3-hidroxi-3-metil-glutaril-CoA reductasa, abreviada oficialmente como HMGCR) es la enzima (dependiente de NADH,EC 1.1.1.88; dependiente de NADPH, EC 1.1.1.34) que controla la velocidad de la vía del mevalonato, la vía metabólica que produce colesterol y otros isoprenoides. Normalmente en las células de los mamíferos, esta enzima se encuentra reprimida por el colesterol derivado de la internalización y degradación de las lipoproteínas de baja densidad (LDL) por medio del receptor de LDL, también resulta reprimida por las especies oxidadas de colesterol. Los inhibidores competitivos de la reductasa inducen la expresión de los receptores LDL en el hígado, el cual en respuesta aumenta el catabolismo de las LDL plasmáticas haciendo descender los niveles plasmáticos de colesterol. Esto es un hecho médicamente relevante ya que las concentraciones plasmáticas de colesterol son un importante determinante de la ateroesclerosis. Esta enzima, por lo tanto, es la enzima diana de un amplio grupo de fármacos destinados a disminuir las concentraciones plasmáticas de colesterol; este grupo de fármacos se conoce colectivamente como estatinas. La HMG-CoA reductasa se encuentra anclada a la membrana del retículo endoplásmico, y desde hace tiempo se cree que posee siete dominios transmembrana, con el sitio activo localizado en un gran dominio carboxilo terminal localizado en el citosol. Sin embargo evidencias más recientes parecen indicar que esta proteína contiene ocho dominios transmembrana. En humanos, el gen que codifica para la HMG-CoA reductasa se encuentra localizado en el brazo largo del cromosoma 5 (5q13.3-14). Existen enzimas relacionadas que cumplen la misma función en otros animales, en plantas y en bacterias. (es)
- La HMG-CoA reductasa (3-hidroxi-3-metil-glutaril-CoA reductasa, abreviada oficialmente como HMGCR) es la enzima (dependiente de NADH,EC 1.1.1.88; dependiente de NADPH, EC 1.1.1.34) que controla la velocidad de la vía del mevalonato, la vía metabólica que produce colesterol y otros isoprenoides. Normalmente en las células de los mamíferos, esta enzima se encuentra reprimida por el colesterol derivado de la internalización y degradación de las lipoproteínas de baja densidad (LDL) por medio del receptor de LDL, también resulta reprimida por las especies oxidadas de colesterol. Los inhibidores competitivos de la reductasa inducen la expresión de los receptores LDL en el hígado, el cual en respuesta aumenta el catabolismo de las LDL plasmáticas haciendo descender los niveles plasmáticos de colesterol. Esto es un hecho médicamente relevante ya que las concentraciones plasmáticas de colesterol son un importante determinante de la ateroesclerosis. Esta enzima, por lo tanto, es la enzima diana de un amplio grupo de fármacos destinados a disminuir las concentraciones plasmáticas de colesterol; este grupo de fármacos se conoce colectivamente como estatinas. La HMG-CoA reductasa se encuentra anclada a la membrana del retículo endoplásmico, y desde hace tiempo se cree que posee siete dominios transmembrana, con el sitio activo localizado en un gran dominio carboxilo terminal localizado en el citosol. Sin embargo evidencias más recientes parecen indicar que esta proteína contiene ocho dominios transmembrana. En humanos, el gen que codifica para la HMG-CoA reductasa se encuentra localizado en el brazo largo del cromosoma 5 (5q13.3-14). Existen enzimas relacionadas que cumplen la misma función en otros animales, en plantas y en bacterias. (es)
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- Humphries SE, Tata F, Henry I, Barichard F, Holm M, Junien C, Williamson R (es)
- Cargill M, Altshuler D, Ireland J, Sklar P, Ardlie K, Patil N, Shaw N, Lane CR, Lim EP, Kalyanaraman N, Nemesh J, Ziaugra L, Friedland L, Rolfe A, Warrington J, Lipshutz R, Daley GQ, Lander ES (es)
- Aboushadi N, Engfelt WH, Paton VG, Krisans SK (es)
- Beg ZH, Stonik JA, Brewer HB (es)
- Bennis F, Favre G, Le Gaillard F, Soula G (es)
- Boguslawski W, Sokolowski W (es)
- Clarke PR, Hardie DG (es)
- Harwood HJ, Schneider M, Stacpoole PW (es)
- Istvan ES, Deisenhofer J (es)
- Istvan ES, Palnitkar M, Buchanan SK, Deisenhofer J (es)
- Lehoux JG, Kandalaft N, Belisle S, Bellabarba D (es)
- Lindgren V, Luskey KL, Russell DW, Francke U (es)
- Luskey KL, Stevens B (es)
- Osborne TF, Goldstein JL, Brown MS (es)
- Ramharack R, Tam SP, Deeley RG (es)
- Van Doren M, Broihier HT, Moore LA, Lehmann R (es)
- Hodge VJ, Gould SJ, Subramani S, Moser HW, Krisans SK (es)
- Honda A, Salen G, Honda M, Batta AK, Tint GS, Xu G, Chen TS, Tanaka N, Shefer S (es)
- Nguyen LB, Salen G, Shefer S, Bullock J, Chen T, Tint GS, Chowdhary IR, Lerner S (es)
- Rasmussen LM, Hansen PR, Nabipour MT, Olesen P, Kristiansen MT, Ledet T (es)
- Humphries SE, Tata F, Henry I, Barichard F, Holm M, Junien C, Williamson R (es)
- Cargill M, Altshuler D, Ireland J, Sklar P, Ardlie K, Patil N, Shaw N, Lane CR, Lim EP, Kalyanaraman N, Nemesh J, Ziaugra L, Friedland L, Rolfe A, Warrington J, Lipshutz R, Daley GQ, Lander ES (es)
- Aboushadi N, Engfelt WH, Paton VG, Krisans SK (es)
- Beg ZH, Stonik JA, Brewer HB (es)
- Bennis F, Favre G, Le Gaillard F, Soula G (es)
- Boguslawski W, Sokolowski W (es)
- Clarke PR, Hardie DG (es)
- Harwood HJ, Schneider M, Stacpoole PW (es)
- Istvan ES, Deisenhofer J (es)
- Istvan ES, Palnitkar M, Buchanan SK, Deisenhofer J (es)
- Lehoux JG, Kandalaft N, Belisle S, Bellabarba D (es)
- Lindgren V, Luskey KL, Russell DW, Francke U (es)
- Luskey KL, Stevens B (es)
- Osborne TF, Goldstein JL, Brown MS (es)
- Ramharack R, Tam SP, Deeley RG (es)
- Van Doren M, Broihier HT, Moore LA, Lehmann R (es)
- Hodge VJ, Gould SJ, Subramani S, Moser HW, Krisans SK (es)
- Honda A, Salen G, Honda M, Batta AK, Tint GS, Xu G, Chen TS, Tanaka N, Shefer S (es)
- Nguyen LB, Salen G, Shefer S, Bullock J, Chen T, Tint GS, Chowdhary IR, Lerner S (es)
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- International Journal of Cancer. Journal International Du Cancer (es)
- The International Journal of Biochemistry (es)
- The Journal of Histochemistry and Cytochemistry (es)
- The Journal of Laboratory and Clinical Medicine (es)
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- Measurement of human leukocyte microsomal HMG-CoA reductase activity (es)
- Characterization of three distinct size classes of human 3-hydroxy-3-methylglutaryl coenzima A reductase mRNA: expression of the transcripts in hepatic and nonhepatic cells (es)
- Characterization of 3-hydroxy-3-methylglutaryl coenzima A reductase in human adrenal cortex (es)
- Diverse effects of inhibition of 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA reductase on the expression of VCAM-1 and E-selectin in endothelial cells (es)
- Crystal structure of the catalytic portion of human HMG-CoA reductase: insights into regulation of activity and catalysis (es)
- Deficient ileal 3-hydroxy-3-methylglutaryl coenzima A reductase activity in sitosterolemia: sitosterol is not a feedback inhibitor of intestinal cholesterol biosynthesis (es)
- Phosphorylation and modulation of the enzymic activity of native and protease-cleaved purified hepatic 3-hydroxy-3-methylglutaryl-coenzima A reductase by a calcium/calmodulin-dependent protein kinase (es)
- Role of peroxisomes in isoprenoid biosynthesis (es)
- Regulation of HMG-CoA reductase: identification of the site phosphorylated by the AMP-activated protein kinase in vitro and in intact rat liver (es)
- HMG-CoA reductase activity in the microsomal fraction from human placenta in early and term pregnancy (es)
- Human genes involved in cholesterol metabolism: chromosomal mapping of the loci for the low density lipoprotein receptor and 3-hydroxy-3-methylglutaryl-coenzima A reductase with cDNA probes (es)
- Structural mechanism for statin inhibition of HMG-CoA reductase (es)
- Characterization of single-nucleotide polymorphisms in coding regions of human genes (es)
- The isolation, characterisation, and chromosomal assignment of the gene for human 3-hydroxy-3-methylglutaryl coenzima A reductase, (es)
- Human 3-hydroxy-3-methylglutaryl coenzima A reductase. Conserved domains responsible for catalytic activity and sterol-regulated degradation (es)
- Importance of mevalonate-derived products in the control of HMG-CoA reductase activity and growth of human lung adenocarcinoma cell line A549 (es)
- Normal cholesterol synthesis in human cells requires functional peroxisomes (es)
- HMG-CoA reductase guides migrating primordial germ cells (es)
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- La HMG-CoA reductasa (3-hidroxi-3-metil-glutaril-CoA reductasa, abreviada oficialmente como HMGCR) es la enzima (dependiente de NADH,EC 1.1.1.88; dependiente de NADPH, EC 1.1.1.34) que controla la velocidad de la vía del mevalonato, la vía metabólica que produce colesterol y otros isoprenoides. En humanos, el gen que codifica para la HMG-CoA reductasa se encuentra localizado en el brazo largo del cromosoma 5 (5q13.3-14). Existen enzimas relacionadas que cumplen la misma función en otros animales, en plantas y en bacterias. (es)
- La HMG-CoA reductasa (3-hidroxi-3-metil-glutaril-CoA reductasa, abreviada oficialmente como HMGCR) es la enzima (dependiente de NADH,EC 1.1.1.88; dependiente de NADPH, EC 1.1.1.34) que controla la velocidad de la vía del mevalonato, la vía metabólica que produce colesterol y otros isoprenoides. En humanos, el gen que codifica para la HMG-CoA reductasa se encuentra localizado en el brazo largo del cromosoma 5 (5q13.3-14). Existen enzimas relacionadas que cumplen la misma función en otros animales, en plantas y en bacterias. (es)
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