About DBpedia About UPM

About: Glutatión reductasa

An Entity of Type : Biomolecule, from Named Graph : http://es.dbpedia.org, within Data Space : es.dbpedia.org

La glutatión reductasa (GR) conocida también como glutatión-disulfuro reductasa (GSR) es una enzima que en los seres humanos se encuentra codificada por el gen GSR. La glutatión reductasa (EC 1.8.1.7) cataliza la reducción del glutatión disulfuro (GSSG) para formar glutatión (GSH) en su forma sulfhidrilo, la cual es una molécula crítica para la resistencia al estrés oxidativo y para el mantenimiento del ambiente reductor en el interior de las células.​​​ La glutatión reductasa funciona como una oxidorreductasa dimérica y utiliza FAD como grupo prostético y NADPH para reducir un equivalente molar de GSSG a dos equivalentes molares de GSH:

Property Value
dbo:abstract
  • La glutatión reductasa (GR) conocida también como glutatión-disulfuro reductasa (GSR) es una enzima que en los seres humanos se encuentra codificada por el gen GSR. La glutatión reductasa (EC 1.8.1.7) cataliza la reducción del glutatión disulfuro (GSSG) para formar glutatión (GSH) en su forma sulfhidrilo, la cual es una molécula crítica para la resistencia al estrés oxidativo y para el mantenimiento del ambiente reductor en el interior de las células.​​​ La glutatión reductasa funciona como una oxidorreductasa dimérica y utiliza FAD como grupo prostético y NADPH para reducir un equivalente molar de GSSG a dos equivalentes molares de GSH: La enzima glutatión reductasa se encuentra conservada en todos los reinos de la biología. En bacterias, levaduras, y animales se encuentra un gen codificante para esta enzima, sin embargo, en los genomas de las plantas, se encuentran codificados dos genes. Curiosamente Drosophila y trypanosomas no poseen ninguna GR en absoluto.​ En estos organismos, la reducción del glutatión es llevada a cabo ya sea por el sistema tiorredoxina o , respectivamente.​​ (es)
  • La glutatión reductasa (GR) conocida también como glutatión-disulfuro reductasa (GSR) es una enzima que en los seres humanos se encuentra codificada por el gen GSR. La glutatión reductasa (EC 1.8.1.7) cataliza la reducción del glutatión disulfuro (GSSG) para formar glutatión (GSH) en su forma sulfhidrilo, la cual es una molécula crítica para la resistencia al estrés oxidativo y para el mantenimiento del ambiente reductor en el interior de las células.​​​ La glutatión reductasa funciona como una oxidorreductasa dimérica y utiliza FAD como grupo prostético y NADPH para reducir un equivalente molar de GSSG a dos equivalentes molares de GSH: La enzima glutatión reductasa se encuentra conservada en todos los reinos de la biología. En bacterias, levaduras, y animales se encuentra un gen codificante para esta enzima, sin embargo, en los genomas de las plantas, se encuentran codificados dos genes. Curiosamente Drosophila y trypanosomas no poseen ninguna GR en absoluto.​ En estos organismos, la reducción del glutatión es llevada a cabo ya sea por el sistema tiorredoxina o , respectivamente.​​ (es)
dbo:casNumber
  • 9001-48-3
dbo:ecNumber
  • 1.8.1.7
dbo:hgncid
  • 4623
dbo:omim
  • 138300 (xsd:integer)
dbo:pdb
  • ,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,
dbo:symbol
  • ; HEL-75
dbo:wikiPageExternalLink
dbo:wikiPageID
  • 8061299 (xsd:integer)
dbo:wikiPageLength
  • 35982 (xsd:integer)
dbo:wikiPageRevisionID
  • 119519927 (xsd:integer)
prop-es:altsymbols
  • ; HEL-75 (es)
  • ; HEL-75 (es)
prop-es:autor
  • Krauth-Siegel RL, Blatterspiel R, Saleh M, Schiltz E, Schirmer RH, Untucht-Grau R (es)
  • Arnold HH, Heinze H (es)
  • Berry Y, Truscott RJ (es)
  • Huang J, Philbert MA (es)
  • Karplus PA, Schulz GE (es)
  • Kelner MJ, Montoya MA (es)
  • Krohne-Ehrich G, Schirmer RH, Untucht-Grau R (es)
  • Loos H, Roos D, Weening R, Houwerzijl J (es)
  • Pai EF, Schulz GE (es)
  • Palmer EJ, MacManus JP, Mutus B (es)
  • Qanungo S, Mukherjea M (es)
  • Savvides SN, Karplus PA (es)
  • Thieme R, Pai EF, Schirmer RH, Schulz GE (es)
  • Tutic M, Lu XA, Schirmer RH, Werner D (es)
  • Zatorska A, Józwiak Z (es)
  • Rhie G, Shin MH, Seo JY, Choi WW, Cho KH, Kim KH, Park KC, Eun HC, Chung JH (es)
  • Becker K, Savvides SN, Keese M, Schirmer RH, Karplus PA (es)
  • Stoll VS, Simpson SJ, Krauth-Siegel RL, Walsh CT, Pai E (es)
  • Sinet PM, Bresson JL, Couturier J, Laurent C, Prieur M, Rethoré MO, Taillemite JL, Toudic D, Jérome H, Lejeune J (es)
  • Nordhoff A, Tziatzios C, van den Broek JA, Schott MK, Kalbitzer HR, Becker K, Schubert D, Schirmer RH (es)
  • Krauth-Siegel RL, Blatterspiel R, Saleh M, Schiltz E, Schirmer RH, Untucht-Grau R (es)
  • Arnold HH, Heinze H (es)
  • Berry Y, Truscott RJ (es)
  • Huang J, Philbert MA (es)
  • Karplus PA, Schulz GE (es)
  • Kelner MJ, Montoya MA (es)
  • Krohne-Ehrich G, Schirmer RH, Untucht-Grau R (es)
  • Loos H, Roos D, Weening R, Houwerzijl J (es)
  • Pai EF, Schulz GE (es)
  • Palmer EJ, MacManus JP, Mutus B (es)
  • Qanungo S, Mukherjea M (es)
  • Savvides SN, Karplus PA (es)
  • Thieme R, Pai EF, Schirmer RH, Schulz GE (es)
  • Tutic M, Lu XA, Schirmer RH, Werner D (es)
  • Zatorska A, Józwiak Z (es)
  • Rhie G, Shin MH, Seo JY, Choi WW, Cho KH, Kim KH, Park KC, Eun HC, Chung JH (es)
  • Becker K, Savvides SN, Keese M, Schirmer RH, Karplus PA (es)
  • Stoll VS, Simpson SJ, Krauth-Siegel RL, Walsh CT, Pai E (es)
  • Sinet PM, Bresson JL, Couturier J, Laurent C, Prieur M, Rethoré MO, Taillemite JL, Toudic D, Jérome H, Lejeune J (es)
  • Nordhoff A, Tziatzios C, van den Broek JA, Schott MK, Kalbitzer HR, Becker K, Schubert D, Schirmer RH (es)
prop-es:año
  • 1976 (xsd:integer)
  • 1977 (xsd:integer)
  • 1978 (xsd:integer)
  • 1982 (xsd:integer)
  • 1983 (xsd:integer)
  • 1987 (xsd:integer)
  • 1990 (xsd:integer)
  • 1995 (xsd:integer)
  • 1996 (xsd:integer)
  • 1997 (xsd:integer)
  • 1998 (xsd:integer)
  • 2000 (xsd:integer)
  • 2001 (xsd:integer)
  • 2003 (xsd:integer)
prop-es:caption
  • Human GSR with bound glutathione and FADH (es)
  • Human GSR with bound glutathione and FADH (es)
prop-es:casNumber
  • 9001 (xsd:integer)
prop-es:chembl
  • 2755 (xsd:integer)
prop-es:doi
  • 101006 (xsd:integer)
  • 101016 (xsd:integer)
  • 101021 (xsd:integer)
  • 101023 (xsd:integer)
  • 101038 (xsd:integer)
  • 101046 (xsd:integer)
  • 101074 (xsd:integer)
  • 101111 (xsd:integer)
prop-es:ecNumber
  • 1817 (xsd:integer)
prop-es:ecnumber
  • 1817 (xsd:integer)
prop-es:geneatlasImage
  • PBB_GE_GSR_205770_at_tn.png (es)
  • PBB_GE_GSR_205770_at_tn.png (es)
prop-es:goCode
  • 4362 (xsd:integer)
prop-es:hgncid
  • 4623 (xsd:integer)
prop-es:homologene
  • 531 (xsd:integer)
prop-es:hsEnsembl
  • ENSG00000104687 (es)
  • ENSG00000104687 (es)
prop-es:hsEntrezgene
  • 2936 (xsd:integer)
prop-es:hsGenlocChr
  • 8 (xsd:integer)
prop-es:hsGenlocDb
  • hg38 (es)
  • hg38 (es)
prop-es:hsGenlocEnd
  • 30727926 (xsd:integer)
prop-es:hsGenlocStart
  • 30678061 (xsd:integer)
prop-es:hsRefseqmrna
  • NM_000637 (es)
  • NM_000637 (es)
prop-es:hsRefseqprotein
  • NP_000628 (es)
  • NP_000628 (es)
prop-es:hsUniprot
  • P00390 (es)
  • P00390 (es)
prop-es:idioma
  • francés (es)
  • francés (es)
prop-es:imagn
  • PDB rendering based on 1GRE. (es)
  • PDB rendering based on 1GRE. (es)
prop-es:mgiid
  • 95804 (xsd:integer)
prop-es:mmEnsembl
  • ENSMUSG00000031584 (es)
  • ENSMUSG00000031584 (es)
prop-es:mmEntrezgene
  • 14782 (xsd:integer)
prop-es:mmGenlocChr
  • 8 (xsd:integer)
prop-es:mmGenlocDb
  • mm10 (es)
  • mm10 (es)
prop-es:mmGenlocEnd
  • 33698163 (xsd:integer)
prop-es:mmGenlocStart
  • 33652523 (xsd:integer)
prop-es:mmRefseqmrna
  • NM_010344 (es)
  • NM_010344 (es)
prop-es:mmRefseqprotein
  • NP_034474 (es)
  • NP_034474 (es)
prop-es:mmUniprot
  • P47791 (es)
  • P47791 (es)
prop-es:name
  • glutathione-disulfide reductase (es)
  • glutathione-disulfide reductase (es)
prop-es:nombre
  • Glutatión reductasa (es)
  • Glutatión reductasa (es)
prop-es:número
  • 1 (xsd:integer)
  • 2 (xsd:integer)
  • 3 (xsd:integer)
  • 4 (xsd:integer)
  • 5 (xsd:integer)
  • 14 (xsd:integer)
  • 21 (xsd:integer)
prop-es:omim
  • 138300 (xsd:integer)
prop-es:path
  • PBB/2936 (es)
  • PBB/2936 (es)
prop-es:pdb
  • , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , (es)
  • , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , (es)
prop-es:pmid
  • 302667 (xsd:integer)
  • 923580 (xsd:integer)
  • 947404 (xsd:integer)
  • 2185014 (xsd:integer)
  • 2306116 (xsd:integer)
  • 2379581 (xsd:integer)
  • 3656429 (xsd:integer)
  • 6822532 (xsd:integer)
  • 7060551 (xsd:integer)
  • 7334521 (xsd:integer)
  • 7663973 (xsd:integer)
  • 8626496 (xsd:integer)
  • 9151953 (xsd:integer)
  • 9174360 (xsd:integer)
  • 9546215 (xsd:integer)
  • 10708558 (xsd:integer)
  • 11204445 (xsd:integer)
  • 11273669 (xsd:integer)
  • 11710935 (xsd:integer)
  • 12095224 (xsd:integer)
prop-es:publicación
  • J. Biol. Chem. (es)
  • Blood (es)
  • Arch. Biochem. Biophys. (es)
  • Biochem. Biophys. Res. Commun. (es)
  • Eur. J. Biochem. (es)
  • FEBS Lett. (es)
  • Biochemistry (es)
  • Brain Res. (es)
  • J. Mol. Biol. (es)
  • Nat. Struct. Biol. (es)
  • Ann. Genet. (es)
  • Cell Biol. Int. (es)
  • Exp. Eye Res. (es)
  • J. Invest. Dermatol. (es)
  • Mol. Cell. Biochem. (es)
  • J. Biol. Chem. (es)
  • Blood (es)
  • Arch. Biochem. Biophys. (es)
  • Biochem. Biophys. Res. Commun. (es)
  • Eur. J. Biochem. (es)
  • FEBS Lett. (es)
  • Biochemistry (es)
  • Brain Res. (es)
  • J. Mol. Biol. (es)
  • Nat. Struct. Biol. (es)
  • Ann. Genet. (es)
  • Cell Biol. Int. (es)
  • Exp. Eye Res. (es)
  • J. Invest. Dermatol. (es)
  • Mol. Cell. Biochem. (es)
prop-es:páginas
  • 11 (xsd:integer)
  • 13 (xsd:integer)
  • 16 (xsd:integer)
  • 53 (xsd:integer)
  • 65 (xsd:integer)
  • 149 (xsd:integer)
  • 189 (xsd:integer)
  • 259 (xsd:integer)
  • 267 (xsd:integer)
  • 273 (xsd:integer)
  • 366 (xsd:integer)
  • 383 (xsd:integer)
  • 411 (xsd:integer)
  • 523 (xsd:integer)
  • 701 (xsd:integer)
  • 763 (xsd:integer)
  • 1212 (xsd:integer)
  • 1752 (xsd:integer)
  • 6437 (xsd:integer)
  • 8101 (xsd:integer)
prop-es:symbol
  • GSR (es)
  • GSR (es)
prop-es:título
  • Cloning and sequencing of mammalian glutathione reductase cDNA (es)
  • [Possible localization of the glutathione reductase on the 8p21 band] (es)
  • Aging- and photoaging-dependent changes of enzymic and nonenzymic antioxidants in the epidermis and dermis of human skin in vivo (es)
  • Glutathione reductase from human erythrocytes. The sequences of the NADPH domain and of the interface domain (es)
  • Inhibition of glutathione reductase by oncomodulin (es)
  • Glutathione reductase from human erythrocytes. Isolation of the enzyme and sequence analysis of the redox-active peptide (es)
  • Structural organization of the human glutathione reductase gene: determination of correct cDNA sequence and identification of a mitochondrial leader sequence (es)
  • Involvement of glutathione and glutathione-related enzymes in the protection of normal and trisomic human fibroblasts against daunorubicin (es)
  • Refined structure of glutathione reductase at 1.54 A resolution (es)
  • The presence of a human UV filter within the lens represents an oxidative stress (es)
  • The catalytic mechanism of glutathione reductase as derived from x-ray diffraction analyses of reaction intermediates (es)
  • Treatment of human peripheral lymphocytes with concanavalin A activates expression of glutathione reductase (es)
  • Ontogenic profile of some antioxidants and lipid peroxidation in human placental and fetal tissues (es)
  • Three-dimensional structure of glutathione reductase at 2 A resolution (es)
  • Kinetics and crystallographic analysis of human glutathione reductase in complex with a xanthene inhibitor (es)
  • Enzyme inactivation through sulfhydryl oxidation by physiologic NO-carriers (es)
  • Distribution of glutathione and glutathione-related enzyme systems in mitochondria and cytosol of cultured cerebellar astrocytes and granule cells (es)
  • Glutathione reductase turned into trypanothione reductase: structural analysis of an engineered change in substrate specificity (es)
  • Familial deficiency of glutathione reductase in human blood cells (es)
  • Denaturation and reactivation of dimeric human glutathione reductase--an assay for folding inhibitors (es)
  • Cloning and sequencing of mammalian glutathione reductase cDNA (es)
  • [Possible localization of the glutathione reductase on the 8p21 band] (es)
  • Aging- and photoaging-dependent changes of enzymic and nonenzymic antioxidants in the epidermis and dermis of human skin in vivo (es)
  • Glutathione reductase from human erythrocytes. The sequences of the NADPH domain and of the interface domain (es)
  • Inhibition of glutathione reductase by oncomodulin (es)
  • Glutathione reductase from human erythrocytes. Isolation of the enzyme and sequence analysis of the redox-active peptide (es)
  • Structural organization of the human glutathione reductase gene: determination of correct cDNA sequence and identification of a mitochondrial leader sequence (es)
  • Involvement of glutathione and glutathione-related enzymes in the protection of normal and trisomic human fibroblasts against daunorubicin (es)
  • Refined structure of glutathione reductase at 1.54 A resolution (es)
  • The presence of a human UV filter within the lens represents an oxidative stress (es)
  • The catalytic mechanism of glutathione reductase as derived from x-ray diffraction analyses of reaction intermediates (es)
  • Treatment of human peripheral lymphocytes with concanavalin A activates expression of glutathione reductase (es)
  • Ontogenic profile of some antioxidants and lipid peroxidation in human placental and fetal tissues (es)
  • Three-dimensional structure of glutathione reductase at 2 A resolution (es)
  • Kinetics and crystallographic analysis of human glutathione reductase in complex with a xanthene inhibitor (es)
  • Enzyme inactivation through sulfhydryl oxidation by physiologic NO-carriers (es)
  • Distribution of glutathione and glutathione-related enzyme systems in mitochondria and cytosol of cultured cerebellar astrocytes and granule cells (es)
  • Glutathione reductase turned into trypanothione reductase: structural analysis of an engineered change in substrate specificity (es)
  • Familial deficiency of glutathione reductase in human blood cells (es)
  • Denaturation and reactivation of dimeric human glutathione reductase--an assay for folding inhibitors (es)
prop-es:volumen
  • 5 (xsd:integer)
  • 20 (xsd:integer)
  • 26 (xsd:integer)
  • 36 (xsd:integer)
  • 48 (xsd:integer)
  • 72 (xsd:integer)
  • 80 (xsd:integer)
  • 117 (xsd:integer)
  • 121 (xsd:integer)
  • 152 (xsd:integer)
  • 188 (xsd:integer)
  • 195 (xsd:integer)
  • 215 (xsd:integer)
  • 245 (xsd:integer)
  • 258 (xsd:integer)
  • 267 (xsd:integer)
  • 269 (xsd:integer)
  • 271 (xsd:integer)
  • 277 (xsd:integer)
  • 680 (xsd:integer)
dct:subject
rdf:type
rdfs:comment
  • La glutatión reductasa (GR) conocida también como glutatión-disulfuro reductasa (GSR) es una enzima que en los seres humanos se encuentra codificada por el gen GSR. La glutatión reductasa (EC 1.8.1.7) cataliza la reducción del glutatión disulfuro (GSSG) para formar glutatión (GSH) en su forma sulfhidrilo, la cual es una molécula crítica para la resistencia al estrés oxidativo y para el mantenimiento del ambiente reductor en el interior de las células.​​​ La glutatión reductasa funciona como una oxidorreductasa dimérica y utiliza FAD como grupo prostético y NADPH para reducir un equivalente molar de GSSG a dos equivalentes molares de GSH: (es)
  • La glutatión reductasa (GR) conocida también como glutatión-disulfuro reductasa (GSR) es una enzima que en los seres humanos se encuentra codificada por el gen GSR. La glutatión reductasa (EC 1.8.1.7) cataliza la reducción del glutatión disulfuro (GSSG) para formar glutatión (GSH) en su forma sulfhidrilo, la cual es una molécula crítica para la resistencia al estrés oxidativo y para el mantenimiento del ambiente reductor en el interior de las células.​​​ La glutatión reductasa funciona como una oxidorreductasa dimérica y utiliza FAD como grupo prostético y NADPH para reducir un equivalente molar de GSSG a dos equivalentes molares de GSH: (es)
rdfs:label
  • Glutatión reductasa (es)
  • Glutatión reductasa (es)
prov:wasDerivedFrom
foaf:isPrimaryTopicOf
foaf:name
  • (es)
  • Glutatión reductasa (es)
  • (es)
  • Glutatión reductasa (es)
is owl:sameAs of
is foaf:primaryTopic of
Powered by OpenLink Virtuoso    This material is Open Knowledge     W3C Semantic Web Technology     This material is Open Knowledge    Valid XHTML + RDFa
This content was extracted from Wikipedia and is licensed under the Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported License