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- La glicoforina es la proteína más frecuente de las membranas plasmáticas de los eritrocitos del ser humano. Es una proteína integral que atraviesa una sola vez la membrana (en forma de alfa-hélice), es decir que tiene un solo segmento transmembrana e impide que se adhiera a otras células o a las paredes de los vasos sanguíneos. Esta proteína tiene 3 dominios con distintas funciones. Debe su nombre al dominio hidrofílico que posee en la parte extracelular, que lleva muchas cadenas de hidratos de carbono. Este dominio tiene por función la de mediar la interacción de los eritrocitos con otras células.Además, una hélice hidrofóbica permite anclar la glicoforina a la membrana.La glicoforina tiene a su vez otro dominio hidrofílico en el interior de las células, rico en aminoácidos cargados negativamente (aspartato y glutamato). El dominio citosólico constituye el punto de anclaje para el citoesqueleto, que se expande en el interior celular. Para poder estudiar estas proteínas ha sido necesario aislarlas de la membrana de los eritrocitos mediante una técnica de electroforesis en gel de poliacrilamida, y se han descubierto cuatro tipos de glicoforinas. Por orden de más a menos importancia en la membrana celular están las glicoforinas A, B, C y D, siendo esta última casi inexistente y muy poco común. (es)
- La glicoforina es la proteína más frecuente de las membranas plasmáticas de los eritrocitos del ser humano. Es una proteína integral que atraviesa una sola vez la membrana (en forma de alfa-hélice), es decir que tiene un solo segmento transmembrana e impide que se adhiera a otras células o a las paredes de los vasos sanguíneos. Esta proteína tiene 3 dominios con distintas funciones. Debe su nombre al dominio hidrofílico que posee en la parte extracelular, que lleva muchas cadenas de hidratos de carbono. Este dominio tiene por función la de mediar la interacción de los eritrocitos con otras células.Además, una hélice hidrofóbica permite anclar la glicoforina a la membrana.La glicoforina tiene a su vez otro dominio hidrofílico en el interior de las células, rico en aminoácidos cargados negativamente (aspartato y glutamato). El dominio citosólico constituye el punto de anclaje para el citoesqueleto, que se expande en el interior celular. Para poder estudiar estas proteínas ha sido necesario aislarlas de la membrana de los eritrocitos mediante una técnica de electroforesis en gel de poliacrilamida, y se han descubierto cuatro tipos de glicoforinas. Por orden de más a menos importancia en la membrana celular están las glicoforinas A, B, C y D, siendo esta última casi inexistente y muy poco común. (es)
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