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- Las enzimas alostéricas son enzimas que cambian su conformación al unirse un efector, lo que conduce a un cambio aparente en la afinidad de unión de otro Ligando (bioquímica) en un sitio distinto de la molécula. Esta "acción a distancia" de la unión de un ligando que afecta a la unión de otro en un sitio claramente diferente es la esencia del concepto de alostería o alosterismo. La alostería juega un papel crucial en muchos procesos biológicos fundamentales, entre los que se incluyen la señalización celular y la regulación del metabolismo. Las enzimas alostéricas no son necesariamente oligómeros como se pensaba anteriormente, y de hecho muchos sistemas han demostrado alostería en enzimas de una sola subunidad. Mientras que las enzimas sin dominios o subunidades acoplados muestran una cinética de Michaelis-Menten, la mayoría de las enzimas alostéricas tienen varios dominios o subunidades acoplados y muestran una . En general, la cooperatividad en las enzimas alostéricas conduce a una dependencia sigmoidal con respecto a la concentración de sus sustratos en los sistemas positivamente cooperativos. Esto permite que las enzimas más alostéricas varíen mucho su actividad catalítica en respuesta a pequeños cambios en la concentración del efector. Las moléculas efectoras, que pueden ser el propio sustrato (efector homotrópico) o alguna otra molécula pequeña (efector heterotrópico), pueden hacer que la enzima sea más o menos activa alterando el equilibrio entre los estados de mayor y menor afinidad. Los sitios donde se unen los efectores heterotrópicos, llamados , son generalmente independientes del sitio activo aunque están acoplados termodinámicamente. (es)
- Las enzimas alostéricas son enzimas que cambian su conformación al unirse un efector, lo que conduce a un cambio aparente en la afinidad de unión de otro Ligando (bioquímica) en un sitio distinto de la molécula. Esta "acción a distancia" de la unión de un ligando que afecta a la unión de otro en un sitio claramente diferente es la esencia del concepto de alostería o alosterismo. La alostería juega un papel crucial en muchos procesos biológicos fundamentales, entre los que se incluyen la señalización celular y la regulación del metabolismo. Las enzimas alostéricas no son necesariamente oligómeros como se pensaba anteriormente, y de hecho muchos sistemas han demostrado alostería en enzimas de una sola subunidad. Mientras que las enzimas sin dominios o subunidades acoplados muestran una cinética de Michaelis-Menten, la mayoría de las enzimas alostéricas tienen varios dominios o subunidades acoplados y muestran una . En general, la cooperatividad en las enzimas alostéricas conduce a una dependencia sigmoidal con respecto a la concentración de sus sustratos en los sistemas positivamente cooperativos. Esto permite que las enzimas más alostéricas varíen mucho su actividad catalítica en respuesta a pequeños cambios en la concentración del efector. Las moléculas efectoras, que pueden ser el propio sustrato (efector homotrópico) o alguna otra molécula pequeña (efector heterotrópico), pueden hacer que la enzima sea más o menos activa alterando el equilibrio entre los estados de mayor y menor afinidad. Los sitios donde se unen los efectores heterotrópicos, llamados , son generalmente independientes del sitio activo aunque están acoplados termodinámicamente. (es)
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- Las enzimas alostéricas son enzimas que cambian su conformación al unirse un efector, lo que conduce a un cambio aparente en la afinidad de unión de otro Ligando (bioquímica) en un sitio distinto de la molécula. Esta "acción a distancia" de la unión de un ligando que afecta a la unión de otro en un sitio claramente diferente es la esencia del concepto de alostería o alosterismo. La alostería juega un papel crucial en muchos procesos biológicos fundamentales, entre los que se incluyen la señalización celular y la regulación del metabolismo. (es)
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- Enzima alostérica (es)
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