El dominio C1 (también conocido como dominio de unión de ésteres de forbol/diacilglicerol) se une a un importante segundo mensajero como diacilglicerol (DAG), así como a los análogos ésteres de forbol.​ Estos últimos pueden estimular directamente la proteína quinasa C, (PKC), concretamente a la región N-terminal de la PKC, conocida como C1.​ Los dominios de unión a DAG/PMA unen dos iones de zinc; los ligandos de estos iones metálicos son probablemente las seis cisteínas y dos histidinas que se conservan en este dominio.

Property Value
dbo:abstract
  • El dominio C1 (también conocido como dominio de unión de ésteres de forbol/diacilglicerol) se une a un importante segundo mensajero como diacilglicerol (DAG), así como a los análogos ésteres de forbol.​ Estos últimos pueden estimular directamente la proteína quinasa C, (PKC), concretamente a la región N-terminal de la PKC, conocida como C1.​ Los ésteres de forbol (como PMA) son análogos de DAG y potentes promotores tumorales que causan una variedad de cambios fisiológicos, cuando son administrados a células y tejidos. DAG activa a una familia de proteínas quinasas de serina/treonina, conocidas colectivamente como proteína quinasa C (PKC). Los ésteres de forbol pueden estimular directamente a PKC. La región N-terminal de PKC, conocida como C1, une PMA y DAG de forma dependiente a fosfolípidos y zinc. La región C1 contiene una o dos copias de un dominio rico en cisteína, el cual es de unos cincuenta residuos de longitud, y que es esencial para la unión de DAG/PMA. Los dominios de unión a DAG/PMA unen dos iones de zinc; los ligandos de estos iones metálicos son probablemente las seis cisteínas y dos histidinas que se conservan en este dominio. (es)
  • El dominio C1 (también conocido como dominio de unión de ésteres de forbol/diacilglicerol) se une a un importante segundo mensajero como diacilglicerol (DAG), así como a los análogos ésteres de forbol.​ Estos últimos pueden estimular directamente la proteína quinasa C, (PKC), concretamente a la región N-terminal de la PKC, conocida como C1.​ Los ésteres de forbol (como PMA) son análogos de DAG y potentes promotores tumorales que causan una variedad de cambios fisiológicos, cuando son administrados a células y tejidos. DAG activa a una familia de proteínas quinasas de serina/treonina, conocidas colectivamente como proteína quinasa C (PKC). Los ésteres de forbol pueden estimular directamente a PKC. La región N-terminal de PKC, conocida como C1, une PMA y DAG de forma dependiente a fosfolípidos y zinc. La región C1 contiene una o dos copias de un dominio rico en cisteína, el cual es de unos cincuenta residuos de longitud, y que es esencial para la unión de DAG/PMA. Los dominios de unión a DAG/PMA unen dos iones de zinc; los ligandos de estos iones metálicos son probablemente las seis cisteínas y dos histidinas que se conservan en este dominio. (es)
dbo:wikiPageExternalLink
dbo:wikiPageID
  • 2772746 (xsd:integer)
dbo:wikiPageLength
  • 2667 (xsd:integer)
dbo:wikiPageRevisionID
  • 120677441 (xsd:integer)
dct:subject
rdfs:comment
  • El dominio C1 (también conocido como dominio de unión de ésteres de forbol/diacilglicerol) se une a un importante segundo mensajero como diacilglicerol (DAG), así como a los análogos ésteres de forbol.​ Estos últimos pueden estimular directamente la proteína quinasa C, (PKC), concretamente a la región N-terminal de la PKC, conocida como C1.​ Los dominios de unión a DAG/PMA unen dos iones de zinc; los ligandos de estos iones metálicos son probablemente las seis cisteínas y dos histidinas que se conservan en este dominio. (es)
  • El dominio C1 (también conocido como dominio de unión de ésteres de forbol/diacilglicerol) se une a un importante segundo mensajero como diacilglicerol (DAG), así como a los análogos ésteres de forbol.​ Estos últimos pueden estimular directamente la proteína quinasa C, (PKC), concretamente a la región N-terminal de la PKC, conocida como C1.​ Los dominios de unión a DAG/PMA unen dos iones de zinc; los ligandos de estos iones metálicos son probablemente las seis cisteínas y dos histidinas que se conservan en este dominio. (es)
rdfs:label
  • Dominio C1 (es)
  • Dominio C1 (es)
owl:sameAs
prov:wasDerivedFrom
foaf:isPrimaryTopicOf
is owl:sameAs of
is foaf:primaryTopic of