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About: Anexina A5

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La anexina A5 (o anexina V) es una proteína celular del grupo de las anexinas. En la citometría de flujo, se suele utilizar para detectar células apoptóticas, debido a su capacidad para unirse a la fosfatidilserina, un marcador de apoptosis cuando se encuentra en la hemimembrana celular externa. La función de la anexina A5 es desconocida, aunque se ha propuesto que está implicada en la inhibición de la coagulación sanguínea al competir con la protrombina por los sitios de unión de la fosfatidilserina, y también por inhibir la actividad de la fosfolipasa A1. Estas propiedades se han observado en experimentos in vitro.

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  • La anexina A5 (o anexina V) es una proteína celular del grupo de las anexinas. En la citometría de flujo, se suele utilizar para detectar células apoptóticas, debido a su capacidad para unirse a la fosfatidilserina, un marcador de apoptosis cuando se encuentra en la hemimembrana celular externa. La función de la anexina A5 es desconocida, aunque se ha propuesto que está implicada en la inhibición de la coagulación sanguínea al competir con la protrombina por los sitios de unión de la fosfatidilserina, y también por inhibir la actividad de la fosfolipasa A1. Estas propiedades se han observado en experimentos in vitro. (es)
  • La anexina A5 (o anexina V) es una proteína celular del grupo de las anexinas. En la citometría de flujo, se suele utilizar para detectar células apoptóticas, debido a su capacidad para unirse a la fosfatidilserina, un marcador de apoptosis cuando se encuentra en la hemimembrana celular externa. La función de la anexina A5 es desconocida, aunque se ha propuesto que está implicada en la inhibición de la coagulación sanguínea al competir con la protrombina por los sitios de unión de la fosfatidilserina, y también por inhibir la actividad de la fosfolipasa A1. Estas propiedades se han observado en experimentos in vitro. (es)
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  • Funakoshi T, Hendrickson LE, McMullen BA, Fujikawa K (es)
  • Cederholm A, Frostegård J (es)
  • Iwasaki A, Suda M, Nakao H, Nagoya T, Saino Y, Arai K, Mizoguchi T, Sato F, Yoshizaki H, Hirata M (es)
  • Dawson SJ, White LA (es)
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  • Schlaepfer DD, Jones J, Haigler HT (es)
  • Schlaepfer DD, Mehlman T, Burgess WH, Haigler HT (es)
  • Ahn NG, Teller DC, Bienkowski MJ, McMullen BA, Lipkin EW, de Haën C (es)
  • Huber R, Schneider M, Mayr I, Römisch J, Paques EP (es)
  • Demange P, Voges D, Benz J, Liemann S, Göttig P, Berendes R, Burger A, Huber R (es)
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  • Pepinsky RB, Tizard R, Mattaliano RJ, Sinclair LK, Miller GT, Browning JL, Chow EP, Burne C, Huang KS, Pratt D (es)
  • Fernández MP, Morgan RO, Fernández MR, Carcedo MT (es)
  • Huber R, Berendes R, Burger A, Schneider M, Karshikov A, Luecke H, Römisch J, Paques E (es)
  • Rothhut B, Coméra C, Cortial S, Haumont PY, Diep Le KH, Cavadore JC, Conard J, Russo-Marie F, Lederer F (es)
  • Maurer-Fogy I, Reutelingsperger CP, Pieters J, Bodo G, Stratowa C, Hauptmann R (es)
  • Kaplan R, Jaye M, Burgess WH, Schlaepfer DD, Haigler HT (es)
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  • Cloning and expression of cDNA for human vascular anticoagulant, a Ca2+-dependent phospholipid-binding protein (es)
  • Cloning and expression of cDNA for human endonexin II, a Ca2+ and phospholipid binding protein (es)
  • Structure and expression of cDNA for an inhibitor of blood coagulation isolated from human placenta: a new lipocortin-like protein (es)
  • Chromosomal localization of the human gene for annexin V to 4q26----q28 (es)
  • Inhibition of protein kinase C by annexin V (es)
  • Annexin V: the key to understanding ion selectivity and voltage regulation? (es)
  • Characterization of cDNA encoding human placental anticoagulant protein : homology with the lipocortin family (es)
  • The calcium binding sites in human annexin V by crystal structure analysis at 2.0 A resolution. Implications for membrane binding and calcium channel activity (es)
  • Structural and functional characterization of endonexin II, a calcium- and phospholipid-binding protein (es)
  • The gene encoding human annexin V has a TATA-less promoter with a high G+C content (es)
  • Treatment of Haemophilus aphrophilus endocarditis with ciprofloxacin (es)
  • Annexin A5 as a novel player in prevention of atherothrombosis in SLE and in the general population (es)
  • Sedimentation equilibrium analysis of five lipocortin-related phospholipase A2 inhibitors from human placenta. Evidence against a mechanistically relevant association between enzyme and inhibitor (es)
  • Selective binding of anchorin CII to type II and X collagen and to chondrocalcin . Implications for anchoring function between matrix vesicles and matrix proteins (es)
  • Primary structure of human placental anticoagulant protein (es)
  • Crystal and molecular structure of human annexin V after refinement. Implications for structure, membrane binding and ion channel formation of the annexin family of proteins (es)
  • The crystal and molecular structure of human annexin V, an anticoagulant protein that binds to calcium and membranes (es)
  • Five distinct calcium and phospholipid binding proteins share homology with lipocortin I (es)
  • A 32 kDa lipocortin from human mononuclear cells appears to be identical with the placental inhibitor of blood coagulation (es)
  • Human placental anticoagulant protein: isolation and characterization (es)
  • Cloning and expression of cDNA for human vascular anticoagulant, a Ca2+-dependent phospholipid-binding protein (es)
  • Cloning and expression of cDNA for human endonexin II, a Ca2+ and phospholipid binding protein (es)
  • Structure and expression of cDNA for an inhibitor of blood coagulation isolated from human placenta: a new lipocortin-like protein (es)
  • Chromosomal localization of the human gene for annexin V to 4q26----q28 (es)
  • Inhibition of protein kinase C by annexin V (es)
  • Annexin V: the key to understanding ion selectivity and voltage regulation? (es)
  • Characterization of cDNA encoding human placental anticoagulant protein : homology with the lipocortin family (es)
  • The calcium binding sites in human annexin V by crystal structure analysis at 2.0 A resolution. Implications for membrane binding and calcium channel activity (es)
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  • Crystal and molecular structure of human annexin V after refinement. Implications for structure, membrane binding and ion channel formation of the annexin family of proteins (es)
  • The crystal and molecular structure of human annexin V, an anticoagulant protein that binds to calcium and membranes (es)
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  • La anexina A5 (o anexina V) es una proteína celular del grupo de las anexinas. En la citometría de flujo, se suele utilizar para detectar células apoptóticas, debido a su capacidad para unirse a la fosfatidilserina, un marcador de apoptosis cuando se encuentra en la hemimembrana celular externa. La función de la anexina A5 es desconocida, aunque se ha propuesto que está implicada en la inhibición de la coagulación sanguínea al competir con la protrombina por los sitios de unión de la fosfatidilserina, y también por inhibir la actividad de la fosfolipasa A1. Estas propiedades se han observado en experimentos in vitro. (es)
  • La anexina A5 (o anexina V) es una proteína celular del grupo de las anexinas. En la citometría de flujo, se suele utilizar para detectar células apoptóticas, debido a su capacidad para unirse a la fosfatidilserina, un marcador de apoptosis cuando se encuentra en la hemimembrana celular externa. La función de la anexina A5 es desconocida, aunque se ha propuesto que está implicada en la inhibición de la coagulación sanguínea al competir con la protrombina por los sitios de unión de la fosfatidilserina, y también por inhibir la actividad de la fosfolipasa A1. Estas propiedades se han observado en experimentos in vitro. (es)
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  • Anexina A5 (es)
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