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- La enzima Alanina deshidrogenasa EC 1.4.1.1 cataliza la reacción de deaminación oxidativa de la alanina a piruvato y amoníaco. L-alanina + H2O + NAD+ piruvato + NH3 + NADH Esta enzima se ha caracterizado en los organismos Staphylococcus aureus, , Bacillus stearothermophilus, Bacillus subtilis, Mycobacterium tuberculosis, , Staphylococcus epidermidis, Staphylococcus haemolyticus y Staphylococcus saprophyticus. La longitud de las secuencias de estas proteínas está en torno a los 375 aminoácidos. Se presenta como homohexámero y tiene como funciones la síntesis de L-alanina como constituyente de la capa de peptidoglicano de la pared celular y la asimilación de L-alanina como fuente de energía a través del ciclo de Krebs durante la esporulación. La secuencia de la alanina deshidrogenasa de diversas especies de bacterias está relacionada con la subunidad alfa de la NAD(P)+ transhidrogenasa y con la mitad N-terminal de la misma enzima eucariota. Las dos regiones más conservadas corresponden respectivamente al extremo N-terminal de estas proteínas y a la región central rica en glicina que forma parte del sitio de unión del NADH. (es)
- La enzima Alanina deshidrogenasa EC 1.4.1.1 cataliza la reacción de deaminación oxidativa de la alanina a piruvato y amoníaco. L-alanina + H2O + NAD+ piruvato + NH3 + NADH Esta enzima se ha caracterizado en los organismos Staphylococcus aureus, , Bacillus stearothermophilus, Bacillus subtilis, Mycobacterium tuberculosis, , Staphylococcus epidermidis, Staphylococcus haemolyticus y Staphylococcus saprophyticus. La longitud de las secuencias de estas proteínas está en torno a los 375 aminoácidos. Se presenta como homohexámero y tiene como funciones la síntesis de L-alanina como constituyente de la capa de peptidoglicano de la pared celular y la asimilación de L-alanina como fuente de energía a través del ciclo de Krebs durante la esporulación. La secuencia de la alanina deshidrogenasa de diversas especies de bacterias está relacionada con la subunidad alfa de la NAD(P)+ transhidrogenasa y con la mitad N-terminal de la misma enzima eucariota. Las dos regiones más conservadas corresponden respectivamente al extremo N-terminal de estas proteínas y a la región central rica en glicina que forma parte del sitio de unión del NADH. (es)
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- La enzima Alanina deshidrogenasa EC 1.4.1.1 cataliza la reacción de deaminación oxidativa de la alanina a piruvato y amoníaco. L-alanina + H2O + NAD+ piruvato + NH3 + NADH Esta enzima se ha caracterizado en los organismos Staphylococcus aureus, , Bacillus stearothermophilus, Bacillus subtilis, Mycobacterium tuberculosis, , Staphylococcus epidermidis, Staphylococcus haemolyticus y Staphylococcus saprophyticus. La longitud de las secuencias de estas proteínas está en torno a los 375 aminoácidos. Se presenta como homohexámero y tiene como funciones la síntesis de L-alanina como constituyente de la capa de peptidoglicano de la pared celular y la asimilación de L-alanina como fuente de energía a través del ciclo de Krebs durante la esporulación. (es)
- La enzima Alanina deshidrogenasa EC 1.4.1.1 cataliza la reacción de deaminación oxidativa de la alanina a piruvato y amoníaco. L-alanina + H2O + NAD+ piruvato + NH3 + NADH Esta enzima se ha caracterizado en los organismos Staphylococcus aureus, , Bacillus stearothermophilus, Bacillus subtilis, Mycobacterium tuberculosis, , Staphylococcus epidermidis, Staphylococcus haemolyticus y Staphylococcus saprophyticus. La longitud de las secuencias de estas proteínas está en torno a los 375 aminoácidos. Se presenta como homohexámero y tiene como funciones la síntesis de L-alanina como constituyente de la capa de peptidoglicano de la pared celular y la asimilación de L-alanina como fuente de energía a través del ciclo de Krebs durante la esporulación. (es)
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- Alanina deshidrogenasa (es)
- Alanina deshidrogenasa (es)
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